Abren nuevas vías hacia un mejor diseño y protección de la vacuna contra la rabia

El virus de la rabia mata anualmente a unas 59.000 personas, muchas de ellos niños, y que no se dan cuenta de que han estado expuestos hasta que es demasiado tarde. No en vano, la rabia es uno de los virus más letales que se conocen . Es endémica en todos los continentes excepto en la Antártida y se transmite a través de numerosas especies, incluidos perros, mapaches, murciélagos y zorros, entre otros.

A ello se suma que el tratamiento intenso contra la rabia queda, para muchos, fuera de su alcance al no estar ampliamente disponible y por la carga económica que supone. Una alternativa mucho más asequible la proporcionan las vacunas contra la rabia , mucho más fáciles de administrar, además.

El mayor inconveniente a la hora de optar por la fórmula preventiva es que los científicos no saben exactamente por qué las vacunas contra la rabia no brindan protección a largo plazo, pero sí saben que sus proteínas que cambian de forma son un problema. "Las vacunas contra la rabia para humanos y animales domésticos están hechas de virus muertos. Pero este proceso de inactivación puede hacer que las moléculas se deformen, por lo que estas vacunas no muestran la forma correcta al sistema inmunitario", tal como indica, al respecto, la profesora Erica Ollmann Saphire , del Instituto de Inmunología de La Jolla (EEUU).

Hacia un mejor diseño de vacunas

Saphire y su equipo, en colaboración con otro grupo dirigido por el profesor del Instituto Pasteur Hervé Bourhy, puede haber descubierto el camino hacia un mejor diseño de este tipo de vacunas , según se desprende de un nuevo estudio, publicado en ´Science Advances´

En el trabajo, los investigadores ponen el punto de atención en la glicoproteína del virus de la rabia en su forma "trimérica" vulnerable. Brinda a los científicos una imagen crítica de la forma correcta de glicoproteína para la protección de anticuerpos.

Dicha proteína tiene secuencias que se despliegan y giran hacia arriba cuando es necesario, puede alternar entre formas previas a la fusión (antes de fusionarse con una célula huésped) y posteriores a la fusión. También puede desmoronarse, cambiando de una estructura de trímero (donde tres copias se unen en un paquete) a un monómero (una copia por sí mismo). En el caso de los anticuerpos humanos, están diseñados para reconocer un solo punto en una proteína. No pueden seguir cuando una proteína se transforma para ocultar o mover esos puntos.

" La glicoproteína es la única proteína que la rabia expresa en su superficie, lo que significa que va a ser el objetivo principal de los anticuerpos neutralizantes durante una infección ", según Heather Callaway, directora del estudio y primera autora.

" Los científicos nunca han observado la organización de su molécula superficial. Es importante conocer esa estructura para hacer vacunas y tratamientos más efectivos, y comprender cómo la rabia y otros virus similares penetran en las células ", añade la Dra. Saphire.

Esta experta espera que una inmunidad más potente y ampliada pueda ayudar a las personas en contacto regular con animales, como los veterinarios y otros trabajadores, así como a los miles de millones de personas que, accidentalmente, pueden entrar en contacto con un animal rabioso.

.

Abren nuevas vías hacia un mejor diseño y protección de la vacuna contra la rabia

Artículos relacionados

La inmunización pasiva marca un antes y un después en las UCIS pediátricas

La AEP recuerda que la inmunización para la alergia no afecta a otras vacunaciones en infantes

Eficacia de la inmunización frente al VRS en la reducción de hospitalizaciones por bronquiolitis