Un estudio arroja nueva luz sobre la fisiopatología del Alzheimer
La formación de fibrillas de proteína tau y la neurotoxicidad están regulados por diferentes mecanismos.
06/12/2017
Científicos de la Escuela Politécnica Federal de Lausana han descubierto que la toxicidad de la proteína tau es mediada por complejos estables formados entre ésta y fosfolípidos de membrana. Aunque en la caracterización de estos complejos se constató que son reconocidos por un anticuerpo que detecta conformaciones patológicas de tau, ...
Científicos de la Escuela Politécnica Federal de Lausana han descubierto que la toxicidad de la proteína tau es mediada por complejos estables formados entre ésta y fosfolípidos de membrana. Aunque en la caracterización de estos complejos se constató que son reconocidos por un anticuerpo que detecta conformaciones patológicas de tau, los experimentos con péptidos mutantes pusieron de manifiesto que algunos de ellos causan una disrupción en la interacción, sin interferir con la capacidad de formar fibrillas.
Éstas son el rasgo histopatológico cardinal en la enfermedad de Alzheimer, en la que hasta ahora se creía que las fibrillas perturban el funcionamiento de los sistemas de transporta de las neuronas, causando así su muerte. Los nuevos datos indican que los complejos formados por tau y fosfolípidos son captados con mayor facilidad que las fibrillas por las neuronas y que aquellas no son tóxicas en sí mismas. Nadine Ait Bouziad, primera autora del estudio, afirma que el objetivo del estudio ha sido determinar la secuencia de acontecimientos y modificaciones estructurales vinculadas a la neurodegeneración mediada por tau, con la esperanza de desarrollar estrategias dirigidas a bloquear ese proceso.
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